AK Sönnichsen

Forschungsinteressen - Research Interests

Der Arbeitskreis interessiert sich für Struktur-Funktionsbeziehungen von Proteinen. Wir bearbeiten mehrere Projekte; viele davon in Kooperationen mit anderen Kieler oder internationalen Forschungsgruppen. Dabei ist die NMR Spektroskopie eine zentrale Methode. Aktuelle Forschungsthemen liegen auf dem Gebiet der Antigefrierproteine, der Antimikrobiellen Peptide (mit M. Leippe und J. Grötzinger, Excellenzcluster 'Inflammation at Interfaces'), ADAM Proteasen ( mit J. Grötzinger, SFB 877) und dem TRP-Cage Miniprotein.

Our primary research focus lies in the area of structural biology. Particularly, we are interested in the structure-function relationship of proteins, and apply primarily solution NMR spectroscopy. A number of systems have been studied over the years in our lab in Cleveland, and several of these studie are continuing here in Kiel. Presently, antifreeze proteins, the TRP-Cage miniprotein, ADAM proteases ( with J. Grötzinger, SFB 877) and antimocrobial peptides (with M. Leippe und J. Grötzinger, Excellence cluster 'Inflammation at Interfaces') are under investigation.  

Antigefrierproteine - Antifreeze Proteins

Einige Tiere und Pflanzen können bei Temperaturen unter dem Gefrierpunkt von Wasser überleben. Das gelingt ihnen u. a. durch Antigefrierproteine (AFP). Zuerst wurden AFP in Fischen gefunden und konnten inzwischen auch in Bakterien, Pilzen und Pflanzen nachgewiesen werden. Sie sind einzigartig, weil sie den Gefrierpunkt von Wasser nicht-kolligativ erniedrigen.
Der Arbeitskreis Sönnichsen beschäftigt sich mit der Synthese und Modifikation von zwei Typen AFP: den α-helikalen und den β-helikalen AFP. Im Rahmen des SFB677 „Funktionen durch Schalten ” wird ein α-helikales AFP aus der Winterflunder mittels Fmoc-Festphasensynthese hergestellt. Durch Verknüpfung mit einem photochromen organischen Molekül, einem Photoschalter, soll die Aktivität des AFP gesteuert werden. Durch eine Konformationsänderung des Photoschalters bei Lichteinstrahlung wird die Tertiärstruktur des AFP beeinflusst. Da die Aktivität stark von der Konformation abhängig ist, bewirkt eine Konformationsänderung einen Aktivitätsverlust. Neben dem Projekt des SFBs werden zwei weitere AFP untersucht. Das eine ist ein β-helikales AFP aus dem deutschen Weidegras. Es soll wie das α-helikale AFP mit einem Photoschalter versehen werden. Im Gegensatz zu dem obigen Projekt besitzt das β-helikale AFP eine größere aktive Oberfläche, sodass eine Änderung der Tertiärstruktur die Aktivität stärker beeinflusst. Das zweite β-helikale AFP ist in einem Bakterium gefunden worden. Außergewöhnlich an diesem AFP ist, dass seine Struktur durch Calciumionen stabilisiert wird. In einem Miniaturisierungsansatz wird die Abhängigkeit der Aktivität von der Größe der aktiven Oberfläche untersucht.

The quest for survival for organisms inhabiting polar areas of the world lead to the evolution of unique proteins with an ability to lower the freezing point of water, or otherwise reduce the potentially damaging effect of ice formation and growth on cells and organisms. These antifreeze proteins have been identified in numerous organisms. While initially discovered in fish, they have also been isolated from insects, plants and bacteria. These proteins are very diverse in structure, but are believed to function similarly, by a direct proteins adsorption to the ice surface that leads to complete ice growth retardation. Our studies focus on one chemical preparation and modification of these AFP to switch their activity by light. For this, we design photochromic molecules and link them with the AFP, facilitating a light control switch of the folding status, and thus the antifreeze activity. 

TRP-Cage Protein